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Registro 33 de 34 para la búsqueda Autor M. S. Y Institución Biblioteca Universitaria de Chile
Presencia de proteoglucanos de heparansulfato y moléculas de adhesión en carcinoma prostático humano
Valdés Curiquén, Solange Alondra
Lobos, S.
Contreras M., Héctor
2009
- Datos de edición CyberDocs
- Tipo de Documento Libro
- Materia Neoplasias de la próstata; proteoglicanos; proteoglicanos de heparan sulfato; moléculas de adherencia
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Descripción
El cáncer prostático (CaP) constituye la segunda causa de muerte en varones por enfermedad neoplásica tanto a nivel mundial como en Chile. Por estas razones se ha puesto énfasis en la detección y tratamiento temprano de esta enfermedad. Este tipo de cáncer se inicia como un tumor indolente de lento crecimiento. En una segunda etapa es capaz de invadir y establecer metástasis. Existen diversas familias de proteínas responsables de manten ...El cáncer prostático (CaP) constituye la segunda causa de muerte en varones por enfermedad neoplásica tanto a nivel mundial como en Chile. Por estas razones se ha puesto énfasis en la detección y tratamiento temprano de esta enfermedad. Este tipo de cáncer se inicia como un tumor indolente de lento crecimiento. En una segunda etapa es capaz de invadir y establecer metástasis. Existen diversas familias de proteínas responsables de mantener la adhesión celular en las fases iniciales del cáncer, entre las cuales destacan los proteoglucanos de heparansulfato y las moléculas de adhesión celular. Con el propósito de establecer la presencia y participación de estas moléculas de adhesión celular en el CaP, se, estudió la presencia de los sindecanos - 1 y sindecano - 2 (proteoglucanos de heparansulfato) y su relación con la expresión de E - cadherina, β - catenina, zonula ocluyente - 1 (ZO - 1) en líneas celulares de CaP. Para este propósito, se determinaron los niveles proteicos de ambos proteoglucanos, moléculas de adhesión y la presencia de proMMP - 9 y la activación de esta enzima en células LNCaP, PC3, HPB y CaP. También, se estudió el efecto de la expresión ectópica de sindecano - 2 en células LNCaP, sobre los niveles proteicos y actividad de las proteínas ya mencionadas. Además, con el propósito de dilucidar la función de una región del dominio citoplasmático de sindecano - 2, se utilizó una construcción con una deleción de una parte de su dominio citoplasmático. Para determinar los niveles proteicos de ambos proteoglucanos, moléculas de adhesión y proMMP - 9 en los cultivos celulares, se realizaron western blot e inmunofluorescencia. Para evaluar la actividad enzimática de MMP - 9 se realizaron ensayos de zimografías Y para evaluar la función del dominio citoplasmático de sindecano - 2 se procedió a realizar transfecciones estables en células LNCaP y posterior análisis morfológico.Los resultados muestran expresión de sindecano - 1 y sindecano - 2 en las células LNCaP, PC3 y CaP. En células PC3, no se observó E - cadherina y ZO - 1. En cambio, en células LNCaP se observaron todas las proteínas estudiadas. También, se encontró que la actividad de MMP - 9 es similar en ambas líneas celulares. En cuanto a los cultivos primarios de CaP, se observó un mayor nivel proteico de E - cadherina, β - catenina y proMMP - 9 y una mayor actividad metaloproteinasa. En las células LNCaP transfectadas con sindecano - 2 completo, se demostró una disminución en los niveles proteicos de sindecano - 1, ausencia de las proteínas E - cadherina y ZO - 1, así como un aumento de los niveles de proMMP - 9 y actividad de MMP - 9. Por el contario, en las células que expresan sindecano - 2 con la deleción, sólo se observa una disminución en los niveles de E - cadherina y ZO - 1. Considerando estos resultados, se puede concluir que ambos sindecanos están presentes en CaP y la expresión ectópica de sindecano - 2 en células LNCaP induce cambios en los niveles proteicos de las moléculas de adhesión, favoreciendo la aparición de un fenotipo migratorio característico de células tumorales.
- Identificador 12243